Cos’è la pirrolisina?
La pirrolisina è un aminoacido “non convenzionale” che è stato scoperto relativamente di recente, nel 2002, da un team di ricercatori dell’Ohio State University.
Viene definito come il 22° aminoacido proteogenico (ovvero un aminoacido che può essere incorporato nelle proteine durante la sintesi proteica), ma con una peculiarità unica: non è codificato nel codice genetico standard che regola la formazione delle proteine nella maggior parte degli organismi viventi.
A differenza dei 20 aminoacidi standard che tutti conosciamo (come la glicina, l’alanina o la lisina), la pirrolisina viene codificata in modo speciale attraverso il codone UAG, che normalmente funziona come un segnale di stop nella traduzione del DNA. In alcuni organismi, principalmente batteri metanogeni e alcuni batteri che vivono in ambienti estremi, questo codone di stop viene “reinterpretato” per inserire la pirrolisina nelle catene proteiche.
Dal punto di vista chimico la pirrolisina presenta una struttura complessa con un anello pirrolico (da cui deriva il nome) collegato a una catena laterale della lisina.
A cosa serve la pirrolisina?
La pirrolisina è proteinogenica solo in alcuni rari microrganismi, non viene utilizzata e quindi non è essenziale per la maggior parte degli organismi, compreso l’uomo
Negli organismi che la utilizzano svolge funzioni molto specializzate legate principalmente al metabolismo del metano, è cioè un componente essenziale di enzimi coinvolti nella produzione del gas (metanogenesi) e nella sua utilizzazione. Più in particolare è possibile individuarla in specifici enzimi (metiltransferasi) che catalizzano il trasferimento di gruppi metilici da una molecola all’altra.
Questi enzimi contenenti pirrolisina permettono ad alcuni batteri di utilizzare composti metilati come fonte di energia in ambienti privi di ossigeno.
La pirrolisina contribuisce probabilmente in modo determinante anche alla biodiversità microbica, permettendo l’adattamento di alcuni microrganismi a nicchie ecologiche estreme; la sua esistenza dimostra la flessibilità del codice genetico e rappresenta un esempio affascinante di come l’evoluzione abbia trovato soluzioni diverse per risolvere problemi metabolici in ambienti specifici.
In quali alimenti si trova?
La pirrolisina non è presente negli alimenti che consumiamo quotidianamente. Questo aminoacido non convenzionale è estremamente raro in natura e si trova esclusivamente in alcuni batteri metanogeni che vivono in ambienti anaerobici (privi di ossigeno) come i sedimenti marini profondi, le paludi, il tratto digestivo di alcuni animali (particolarmente i ruminanti) e altri ambienti estremi.
Non essendo presente nelle piante, negli animali o in altri organismi che costituiscono la nostra alimentazione, la pirrolisina non fa parte della nostra dieta. Il corpo umano non utilizza questo aminoacido per costruire le proprie proteine e non abbiamo sistemi biologici che richiedano la pirrolisina per funzionare.
Per questo motivo, a differenza di altri aminoacidi che possono essere classificati come “essenziali” o “non essenziali” in base alla capacità del nostro organismo di sintetizzarli, la pirrolisina non rientra in nessuna di queste categorie per l’essere umano: semplicemente non fa parte del nostro metabolismo proteico.
Integratore
Non esistono integratori di pirrolisina sul mercato e non ci sono ragioni scientifiche per assumere questo aminoacido come supplemento. A differenza di altri aminoacidi come la leucina, la glutammina o la creatina che vengono commercializzati come integratori per vari scopi (supporto muscolare, recupero sportivo, ecc.), la pirrolisina non ha alcun ruolo riconosciuto nel metabolismo umano.
Domande frequenti
Qual è la differenza tra pirrolisina e selenocisteina?
La selenocisteina è considerata il 21° aminoacido proteogenico e, come la pirrolisina, è incorporata nelle proteine attraverso un meccanismo di codifica speciale.
Tuttavia, mentre la selenocisteina è inserita in risposta al codone UGA (un altro codone di stop), la pirrolisina utilizza il codone UAG. Entrambi richiedono specifici tRNA e fattori di inserimento per essere incorporati nelle proteine, ma i loro ruoli biologici e le vie metaboliche in cui sono coinvolti differiscono notevolmente.
Quali sono le potenziali applicazioni biotecnologiche della pirrolisina?
La pirrolisina è utilizzata nei tentativi di espandere il codice genetico per incorporare aminoacidi non convenzionali nelle proteine. Questo può portare allo sviluppo di proteine con funzioni uniche e nuove proprietà, utili in ambiti come la farmacologia, la diagnostica e l’industria chimica. L’incorporazione di aminoacidi non naturali potrebbe consentire la progettazione di biomolecole con stabilità, reattività o attività catalitica migliorate.
Ci sono altri aminoacidi non convenzionali simili alla pirrolisina?
Oltre alla pirrolisina e alla selenocisteina, la ricerca sta esplorando la possibilità di incorporare altri aminoacidi non convenzionali nelle proteine. Questi aminoacidi non naturali possono essere progettati per conferire nuove proprietà alle proteine, come una maggiore stabilità termica o una specificità enzimatica modificata, ampliando il repertorio funzionale delle proteine naturali.
