Ogni giorno la pelle, la bocca e l’intestino incontrano miliardi di batteri, e quasi sempre non te ne accorgi. Parte del merito va a molecole di difesa di cui pochi hanno sentito parlare. Una di queste si trova in liquidi come il latte, la saliva e le lacrime, e ha alle spalle una storia evolutiva lunghissima. Ripercorrerla potrebbe offrire idee utili contro un problema molto concreto: i batteri resistenti ai farmaci, che rendono alcune infezioni sempre più difficili da curare.
Fotoillustrazione realizzata con l’ausilio di software IA
Una proteina con un’arma incorporata
La protagonista è la lattoferrina, una proteina abbondante nei mammiferi e prodotta in varie secrezioni. Al suo interno contiene un breve tratto, chiamato lattoferricina, che si libera quando la proteina viene tagliata nei tessuti che fanno da barriera con l’esterno. Una volta staccato, questo frammento si comporta come un peptide antimicrobico, cioè una piccola catena di aminoacidi capace di danneggiare i batteri. I ricercatori volevano capire come fosse nata questa funzione, dato che la proteina di partenza non era nata per combattere i microbi.
Come si ricostruisce una proteina estinta
Il metodo usato si chiama ricostruzione ancestrale. Confrontando le sequenze delle proteine dei mammiferi di oggi, i ricercatori hanno stimato al computer come dovevano essere le versioni possedute dai loro antenati, risalendo fino ai primi mammiferi. Hanno poi sintetizzato in laboratorio i frammenti di tre antenati, insieme alle versioni umana e bovina, e li hanno messi alla prova contro quattro batteri che causano infezioni comuni: tra questi lo stafilococco aureo, l’Escherichia coli e lo Pseudomonas.
Che cosa è emerso
Con il passare dell’evoluzione il frammento ha accumulato aminoacidi con carica positiva e aminoacidi che respingono l’acqua. Sono due caratteristiche che aiutano una molecola ad aderire alla membrana dei batteri e a forarla. La versione più antica aveva un’attività debole. Il secondo antenato era già molto più efficace, e la versione bovina è risultata la più potente di tutte. Quella umana si è rivelata meno efficace di alcune versioni ancestrali e di quella bovina, soprattutto contro batteri come lo stafilococco.
Un dato colpisce in particolare: un singolo aminoacido spiegava buona parte del salto di efficacia tra i primi due antenati. Nelle grandi scimmie i ricercatori hanno anche individuato una posizione che è cambiata rapidamente nel corso dell’evoluzione. Modificando in quel punto la versione umana, il frammento diventava più attivo contro diversi stafilococchi.
Cosa significa, e cosa no, per la tua salute
È importante tenere i piedi per terra. Tutti gli esperimenti sono stati condotti in provetta, in condizioni semplificate. Nel corpo umano fattori come l’acidità, i sali e gli enzimi che degradano le proteine possono cambiare molto il risultato. Questi peptidi si deteriorano più in fretta degli antibiotici tradizionali, e anche contro di loro i batteri potrebbero sviluppare resistenza. Non esiste quindi un farmaco pronto, né all’orizzonte immediato.
Lo studio non dice nulla neppure sugli integratori di lattoferrina o sul consumo di latte: non sono stati valutati, e sarebbe scorretto trarne indicazioni su cosa mangiare o assumere.
Il valore del lavoro è un altro. Mostra che l’evoluzione ha già sperimentato molte varianti di queste molecole di difesa e che piccole modifiche possono cambiarne parecchio l’efficacia. Per chi progetta nuovi antimicrobici è una mappa preziosa. Per te, nel frattempo, la difesa più concreta contro la resistenza resta un uso responsabile degli antibiotici: assumerli solo quando prescritti e seguire la terapia indicata dal medico.
Fonte scientifica
Paper originale: Retracing the origin and evolution of a cryptic antimicrobial peptide within mammalian lactoferrin
Rivista: PLOS Biology
DOI: 10.1371/journal.pbio.3003932
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